Mostra la font per a Enzim

[[Fitxer:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|miniatura|[[Diagrama de cintes]] de l'estructura terciària de la [[glioxalasa]] I humana. Els dos ions de [[zinc]] necessaris per catalitzar la reacció es mostren com a esferes lila i l'[[inhibidor enzimàtic]] S-hexilglutationa es mostra com a [[model de rebliment d'espai]] omplint les dues zones actives.]]
Els '''enzims''' són [[biomolècula|substàncies orgàniques]], gairebé sempre de natura [[proteica]], que [[catàlisi|acceleren]] [[reaccions químiques]].<ref>{{ref-llibre | cognom = Garrett | nom = R. H. | cognom2 = Grisham | nom2 = C. M. | data = 1999 | títol = Biochemistry | edició = 2a edició | editorial = Saunders College Publishing | pàgines = 426–427 | isbn = 0-03-022318-0 | llengua = anglès}}</ref> Els enzims interaccionen amb [[molècules]] de partida ([[substrat (bioquímica)|substrats]]) i catalitzen la seva transformació en altres de diferents (productes). Intervenen amb un paper important en gairebé tots els processos [[cel·lulars]]. Com que tenen un alt grau de selectivitat respecte al seu substrat i cadascun d'ells catalitza unes reaccions molt concretes, el conjunt d'enzims que es produeixen en una cèl·lula determina les [[rutes metabòliques]] que s'hi poden dur a terme.

Igual que tots els catalitzadors, els enzims redueixen l'[[energia d'activació]] (''E''<sub>a</sub> o Δ''G''<sup>‡</sup>) d'una reacció i, d'aquesta manera, n'augmenten molt la velocitat. Els enzims no són consumits per les reaccions que catalitzen ni n'alteren l'[[equilibri químic]]. Tanmateix, es diferencien d'altres catalitzadors per la seva alta especificitat. Se sap que els enzims catalitzen unes 4.000 reaccions bioquímiques.<ref>{{ref-publicació|url= http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|autor= Bairoch A.|any= 2000|article= The ENZYME database in 2000|publicació= Nucleic Acids Res|volum= 28|pàgines= 304–305|pmid= 10592255|doi= 10.1093/nar/28.1.304|llengua= anglès|consulta= 2008-09-18|arxiuurl= https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|arxiudata= 2011-06-01}}</ref> Algunes molècules d'[[ARN]] anomenades [[ribozims]] també catalitzen reaccions; algunes parts del [[ribosoma]] en són un exemple important.<ref>{{ref-publicació|autor=Lilley D.|article=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |publicació=Curr Opin Struct Biol |volum=15 |exemplar=3 |pàgines=313–23 |any=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002 | llengua = anglès}}</ref> Els [[enzim artificial|enzims artificials]] són molècules sintètiques que també tenen propietats catalítiques semblants a les dels enzims.<ref>{{ref-publicació|autor=Groves J. T. |article=Artificial enzymes. The importance of being selective |publicació=Nature |volum=389 |exemplar=6649 |pàgines=329–30 |any=1997 |pmid=9311771|doi = 10.1038/38602 | llengua = anglès}}</ref>

Hi ha altres molècules que poden afectar l'activitat dels enzims. Els [[inhibidor enzimàtic|inhibidors]] redueixen l'activitat enzimàtica, mentre que els [[activador enzimàtic|activadors]] l'augmenten. Molts [[medicament]]s i [[verí|verins]] són inhibidors enzimàtics. L'activitat dels enzims també varia segons la temperatura, el medi químic (p. ex., el [[pH]]) i la [[concentració]] del substrat. Alguns enzims tenen aplicacions comercials, com ara la síntesi d'[[antibiòtics]]. A més a més, alguns productes de neteja utilitzen enzims per a catalitzar reaccions bioquímiques. Per exemple, els enzims dels [[detergents]] desfan les taques de proteïnes o [[greix]] de la roba, mentre que els enzims dels entendridors de carn fragmenten les proteïnes i fan que la carn sigui més fàcil de mastegar.

== Etimologia i història ==
[[Fitxer:Eduardbuchner.jpg|miniatura|[[Eduard Buchner]]]]
A finals del {{segle|XVIII}} i principis del XIX ja es coneixien la digestió de la [[carn]] per mitjà de secrecions estomacals<ref name=Reaumur1752>{{ref-publicació|cognom = de Réaumur|nom = R. A. F.|enllaçautor = René Antoine Ferchault de Réaumur|any = 1752|article = Observations sur la digestion des oiseaux|publicació = Histoire de l'academie royale des sciences|volum = 1.752|pàgines = 266 i 461 | llengua = francès}}</ref> i la conversió del [[midó]] en [[sucre]]s mitjançant extractes vegetals i [[saliva]], però no s'havia identificat el mecanisme pel qual es produïen aquests fenòmens.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html ''A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences''] Harper and Brothers (New York) Consultat el 4 abril 2007</ref>

Al {{segle|XIX}}, [[Louis Pasteur]] estudià la [[fermentació]] de sucres en [[alcohol]] pel [[llevat]] i conclogué que era catalitzada per una força vital continguda a les cèl·lules del llevat, anomenada «[[vitalisme|ferment]]», que es creia que només funcionava en organismes vivents. Escrigué: «la fermentació de l'alcohol és un procés relacionat amb la vida i l'organització de les cèl·lules del llevat, no amb la mort o putrefacció de les cèl·lules».<ref>{{ref-publicació|autor=Dubos J.|any= 1951|article= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Citat a Manchester K. L. (1995). Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind|publicació= Trends Biotechnol|volum=13|exemplar=12|pàgines=511–515|pmid= 8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9 | llengua = anglès}}</ref>

El 1878, el fisiòleg alemany [[Wilhelm Kühne]] encunyà el mot «enzim», que prové del [[grec]] ''ἔνζυμον'' ('en el llevat'), per a descriure aquest procés. Posteriorment, aquesta paraula fou utilitzada per a referir-se a substàncies no vivents com ara la [[pepsina]], mentre que «ferment» es feu servir en referència a l'activitat química produïda pels organismes vivents.

El 1897, [[Eduard Buchner]] començà a estudiar la capacitat per a fermentar sucre d'uns extractes de llevat sense cèl·lules vivents. En una sèrie d'experiments a la [[Universitat Humboldt de Berlín|Universitat de Berlín]], descobrí que el sucre es fermentava fins i tot quan no hi havia cèl·lules de llevat vivents a la mescla.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html ''Biografia d'Eduard Buchner'' a http://nobelprize.org] Consultat el 4 abril 2007</ref> Donà el nom de «[[zimasa]]» a l'enzim que havia causat la fermentació de la sucrosa.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text de la xerrada de Buchner a la cerimònia dels Premis Nobel del 1907 a http://nobelprize.org] Consultat el 4 abril 2007</ref> El 1907, rebé el [[Premi Nobel de Química]] «per la seva investigació en bioquímica i el seu descobriment de la fermentació acel·lular». Seguint l'exemple de Buchner, els enzims se solen anomenar segons la reacció que catalitzen. Generalment s'afegeix el sufix «-asa» al nom dels [[substrat (bioquímica)|substrats]] (p. ex., la [[lactasa]] és l'enzim que descompon la [[lactosa]]) o el tipus de reacció (p. ex., l'[[ADN polimerasa]] forma polímers d'ADN).

Havent quedat demostrat que els enzims podien funcionar a l'exterior d'una cèl·lula vivent, el pas següent era determinar-ne la naturalesa bioquímica. Molts dels primers investigadors remarcaren que l'activitat enzimàtica estava associada amb les proteïnes, però alguns científics (com ara el [[premi Nobel]] [[Richard Willstätter]]) argumentaven que les proteïnes eren simplement portadores dels enzims autèntics i que per elles soles no eren capaces de dur a terme la catàlisi. Tanmateix, el 1926, [[James B. Sumner]] demostrà que l'enzim [[ureasa]] era proteïna pura i el cristal·litzà; Summer feu el mateix amb l'enzim [[catalasa]] el 1937. La conclusió que les proteïnes poden ser enzims queda demostrada definitivament per [[John Howard Northrop|Northrop]] i [[Wendell Meredith Stanley|Stanley]], que treballaren en els enzims digestius [[pepsina]] (1930), [[tripsina]] i [[quimotripsina]]. Aquests tres científics foren guardonats amb el [[Premi Nobel de Química]] del 1946.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ Guardonats del Premi Nobel de Química del 1946 a http://nobelprize.org] Consultat el 4 abril 2007</ref>

El descobriment que els enzims podien cristal·litzar-se finalment permeté determinar-ne l'estructura per mitjà de [[difracció de rajos X]]. Això es feu per primer cop amb el [[lisozim]], un enzim que es troba en les llàgrimes, la saliva i la [[ovoalbúmina|clara dels ous]] que digereix les parets cel·lulars d'alguns bacteris; la seva estructura fou determinada per un grup encapçalat per [[David Chilton Phillips]] i publicada el 1965.<ref>{{ref-publicació|autor=Blake C. C., Koenig D. F., Mair G. A., North A. C., Phillips D. C., Sarma V. R.|any= 1965|article= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution|publicació=Nature |volum=22|exemplar=206|pàgines=757–761|pmid= 5891407|doi= 10.1038/206757a0}}</ref> Aquesta determinació de l'estructura del lisozim a alta resolució marca el principi del camp de la [[biologia estructural]] i l'esforç per esbrinar com funcionen els enzims a nivell atòmic.

== Estructures i mecanismes ==
{{article principal|Catàlisi enzimàtica}}
[[Fitxer:Carbonic anhydrase.png|miniatura|Diagrama de cintes de l'[[anhidrasa carbònica|anhidrasa carbònica II]]. L'esfera grisa és el cofactor de [[zinc]] a la [[zona activa]]. Diagrama dibuixat a partir de [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO PDB 1MOO].]]
En general, els enzims són [[proteïna globular|proteïnes globulars]]. La seva mida va des de només 62 residus d'aminoàcids, en el cas del [[monòmer]] de [[4-oxalocrotonat tautomerasa]],<ref>{{ref-publicació|autor=Chen L. H., Kenyon G. L., Curtin F., Harayama S., Bembenek M. E., Hajipour G., Whitman C. P.|article=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |publicació=J. Biol. Chem. |volum=267 |exemplar=25 |pàgines=17716–21 |any=1992 |pmid=1339435}}</ref> fins a més de 2.500 residus en l'[[àcid gras sintasa]].<ref>{{ref-publicació|autor=Smith S.|article=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes|url= http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |publicació=Faseb J. |volum=8 |exemplar=15 |pàgines=1248–59 |any=1994 |pmid=8001737}}</ref> Existeix un nombre petit de catalitzadors de base ARN, i el més comú és el [[ribosoma]]; reben el nom d'«enzims ARN» o «[[ribozims]]». L'activitat dels enzims és determinada per la seva [[estructura quaternària de les proteïnes|estructura tridimensional]].<ref>{{ref-publicació|autor=Anfinsen C. B.|any= 1973|article= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|publicació= Science|pàgines= 223–230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|volum= 181}}</ref> Tanmateix, encara no s'ha aconseguit predir l'activitat de nous enzims a partir de la seva estructura.<ref>{{ref-publicació|autor=Dunaway-Mariano, D. |títol=Enzyme function discovery |publicació=Structure |volum=16 |exemplar=11 |pàgines=1599–600 |any=2008 |mes=novembre |pmid=19000810 |doi=10.1016/j.str.2008.10.001 |llengua= anglès}}</ref>

La majoria d'enzims són més grossos que els substrats sobre els quals actuen, i només una petita part de l'enzim (aproximadament 3-4 [[aminoàcids]]) participa directament en la catàlisi.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ ''The Catalytic Site Atlas'', a The European Bioinformatics Institute] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |date=2013-08-03 }} Consultat el 4 abril 2007</ref> La regió que conté aquests residus catalítics, s'adhereix al substrat, i després duu a terme la reacció és coneguda com a «[[zona activa]]». Els enzims també poden tenir zones que s'adhereixen a [[cofactor]]s, que són necessaris per a la catàlisi. Alguns enzims també tenen zones d'adherència a petites molècules, que sovint són productes directes o [[#Rutes metabòliques|indirectes]], o substrats de la reacció catalitzada. Aquesta adherència pot servir per augmentar o reduir l'activitat de l'enzim, cosa que possibilita una regulació [[realimentació|realimentada]].

Com totes les proteïnes, els enzims es formen com a llargues cadenes lineals d'aminoàcids que [[plegament proteic|es pleguen]] per produir un [[estructura terciària|producte tridimensional]]. Cada seqüència d'aminoàcid produeix una estructura específica, amb les seves propietats particulars. A vegades, poden agrupar-se cadenes proteíniques individuals per formar un [[complex proteic]]. La majoria d'enzims poden ser [[desnaturalització (bioquímica)|desnaturalitzats]] —és a dir, desplegats i desactivats— per mitjà de desnaturalitzants calorífics o químics, que destrueixen l'estructura tridimensional de la proteïna. Segons l'enzim de què es tracti, la desnaturalització pot ser reversible o irreversible.

=== Especificitat ===
Els enzims són generalment molt específics quant a les reaccions que catalitzen i els [[substrat enzimàtic|substrats]] que estan implicats en aquestes reaccions. La forma complementària, la càrrega i les característiques [[Hidrofília (química)|hidròfiles]]/[[hidrofòbia|hidròfobes]] dels enzims i els substrats són les responsables d'aquesta especificitat. Els enzims també poden presentar nivells importants d'[[estereoespecificitat]], [[regioselectivitat]] i [[quimioselectivitat]].<ref>{{ref-publicació|autor= Jaeger K. E., Eggert T.|any= 2004|article= Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution| publicació=Curr Opin Biotechnol.|volum= 15(4)|pàgines= 305–313|pmid= 15358000|doi= 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>

Alguns dels enzims més específics i precisos són els que estan implicats en la còpia i [[expressió gènica|expressió]] del [[genoma]]. Aquests enzims tenen mecanismes de «control de qualitat». Un enzim com ara l'[[ADN polimerasa]] catalitza una reacció en una primera fase, i després verifica que el producte sigui correcte en una segona fase.<ref>{{ref-publicació|autor= Shevelev I. V.; Hubscher U.|any= 2002|article= The 3' 5' exonucleases| publicació= Nat Rev Mol Cell Biol.|volum= 3|exemplar= 5|pàgines= 364–376|pmid= 11988770|doi= 10.1038/nrm804}}</ref> Aquest procés bifàsic resulta en una proporció mitjana d'error de menys d'un error per cada cent milions de reaccions, en el cas de polimerases [[mamífer|mamiferoides]] d'alta fidelitat.<ref>Berg J., Tymoczko J., Stryer L. (2002). ''Biochemistry'', W. H. Freeman and Company {{ISBN|0-7167-4955-6}}</ref> També hi ha mecanismes de control similars a l'[[ARN polimerasa]],<ref>{{ref-publicació|autor= Zenkin N., Yuzenkova Y., Severinov K.|any= 2006|article= Transcript-assisted transcriptional proofreading| publicació= Science|volum= 313|pàgines= 518–520|pmid= 16873663|doi= 10.1126/science.1127422}}</ref> les [[aminoacil ARNt sintetasa|aminoacil ARNt sintetases]]<ref>{{ref-publicació|autor= Ibba M., Soll D.|any= 2000|article= Aminoacyl-tRNA synthesis |publicació=Annu Rev Biochem. |volum=69 |pàgines=617–650 |pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref>
i els [[ribosomes]].<ref>{{ref-publicació|autor= Rodnina M. V., Wintermeyer W.|any= 2001|article= Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms| publicació= Annu Rev Biochem.|volum= 70|pàgines= 415–435|pmid= 11395413|doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref>

Alguns enzims productors de [[metabòlit secundari|metabòlits secundaris]] són descrits com a promiscus, car poden actuar sobre una varietat relativament àmplia de substrats diferents. S'ha suggerit que aquesta especificitat de substrat àmplia és important per l'evolució de noves rutes biosintètiques.<ref>{{ref-web| url = http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm| títol = The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function| consulta = 11-10-2006| cognom = Firn| nom = Richard| arxiuurl = https://web.archive.org/web/20061031063451/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm| arxiudata = 2006-10-31}}</ref>

==== Model pany i clau ====
{{article principal|Model pany i clau}}
Els enzims són molt específics, i [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] suggerí el 1894 que això era perquè tant l'enzim com el substrat tenen formes geomètriques específiques complementàries que encaixen exactament l'una amb l'altra.<ref>{{ref-publicació|autor= Fischer E.|any= 1894|article= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| publicació=Ber. Dt.
Chem. Ges.|volum=27|pàgines=2985–2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi= 10.1002/cber.18940270364}}</ref> Això és denominat sovint «model pany i clau». Tanmateix, mentre que aquest model explica l'especificitat dels enzims, no explica l'estabilització de l'estat de transició que assoleixen els enzims. S'ha demostrat que el model pany i clau és incorrecte. El model d'acoblament induït és la figura enzim-substrat-coenzim més acceptada actualment.

==== Model d'acoblament induït ====
[[Fitxer:Model d'acoblament induït.jpg|miniatura|Diagrames mostrant la hipòtesi d'acoblament induït de l'acció dels enzims.]]
El 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] suggerí una modificació del model pany i clau; com que els enzims són estructures bastant flexibles, la zona activa canvia de forma constantment a causa de les interaccions amb el substrat, a mesura que el substrat interacciona amb l'enzim.<ref>{{ref-publicació|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|autor=Koshland D. E.|any= 1958|article= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|publicació=Proc. Natl. Acad. Sci.|volum=44|exemplar=2|pàgines=98–104|pmid= 16590179}}</ref> Com a resultat, el substrat no s'uneix simplement a una zona activa rígida, sinó que les [[cadena lateral|cadenes laterals]] d'aminoàcids que formen la zona activa són modelades en les posicions precises que permeten a l'enzim executar la seva funció catalítica. En alguns casos, com el de les glicosidases, la molècula del substrat també canvia lleugerament de forma quan entra a la zona activa.<ref>{{ref-publicació|autor=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|any= 2002|article= Glycosidase mechanisms|publicació=Curr Opin Chem Biol.|volum=6|exemplar=5|pàgines=619–629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0 | llengua = anglès}}</ref> La zona activa continua canviant fins que el substrat està completament unit, moment en què queden determinades la forma i la càrrega finals.<ref>{{ref-llibre|cognom=Boyer |nom=Rodney|títol=Concepts in Biochemistry |anyarxiu=2002 | consulta=21-4-2007|edició=2a edició| editorial=John Wiley & Sons, Inc. |lloc=Nova York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapur, Toronto. |isbn=0-470-00379-0 |pàgines=137–138 |capítol=6 |any=2002 |oclc=51720783}}</ref>

=== Mecanismes ===
Els enzims poden actuar de diferents formes, totes les quals redueixen la ΔG<sup>‡</sup>:<ref>Fersht, A. (1985). ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2a ed) p50–52 W H Freeman & co, Nova York {{ISBN|0-7167-1615-1}}</ref>
* Reduint l'[[energia d'activació]] per mitjà de la creació d'un medi en què l'estat de transició és estabilitzat (ex., tensant la forma d'un substrat – unint la conformació de l'estat de transició de les molècules substrat/producte, l'enzim distorsiona els substrats unit en la seva forma d'estat de transició, reduint així la quantitat d'energia requerida per completar la transició).
* Reduint l'energia de l'estat de transició, però sense distorsionar el substrat, per mitjà de la creació d'un medi amb la distribució de càrrega contrària a la de l'estat de transició.
* Oferint una ruta alternativa. Per exemple, reaccionant temporalment amb el substrat per formar un complex ES intermedi, cosa que seria impossible sense l'enzim.
* Reduint el canvi d'entropia de la reacció, agrupant els substrats en l'orientació correcta per la reacció. Considerar ΔH<sup>‡</sup> per si sola ignora aquest efecte.

És interessant remarcar que aquest efecte entròpic implica una desestabilització de l'estat fonamental,<ref>Jencks W. P. (1987). ''Catalysis in Chemistry and Enzymology''. Dover, New York</ref> i la seva contribució a la catàlisi és relativament minsa.<ref>{{ref-publicació|autor=Villa J., Strajbl M., Glennon T. M., Sham Y. Y., Chu Z. T., Warshel A.|article=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |publicació=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volum=97 |exemplar=22 |pàgines=11899–904 |any=2000 |pmid=11050223 |doi= 10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>

==== Estabilització de l'estat de transició ====
La comprensió de l'origen de la reducció de ΔG<sup>‡</sup> exigeix que se sàpiga com estabilitzen els enzims el seu estat de transició més que l'estat de transició de la reacció no catalitzada. Aparentment, el mètode més eficient d'assolir una gran estabilització és l'ús d'efectes electroestàtics, en particular creant un medi polar relativament fix orientat vers la distribució de càrrega de l'estat de transició.<ref>{{ref-publicació|autor=Warshel A., Sharma P. K., Kato M., Xiang Y., Liu H., Olsson M. H.|article=Electrostatic basis for enzyme catalysis |publicació=Chem. Rev. |volum=106 |exemplar=8 |pàgines=3210–35 |any=2006 |pmid=16895325|doi = 10.1021/cr0503106 <!--Retrieved from PMID by DOI bot-->}}</ref> No existeix un tal ambient a la reacció no catalitzada en aigua.

==== Dinàmica i funció ====
La dinàmica interna d'un enzim està relacionada amb el seu mecanisme de catalític.<ref>Eisenmesser E. Z., Bosco D. A., Akke M., Kern D. «Enzyme dynamics during catalysis». ''Science''. 2002 22 de febrer;295(5559):1520–3. {{PMID|11859194}}</ref><ref>Agarwal P. K. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". ''J Am Chem Soc.'', 2 novembre 2005; 127(43): 15248-56. {{PMID|16248667}}</ref><ref>Eisenmesser E. Z., Millet O., Labeikovsky W., Korzhnev D. M., Wolf-Watz M., Bosco D. A., Skalicky J. J., Kay L. E., Kern D. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". ''Nature''. 3 novembre 2005; 438(7064): 117-21. {{PMID|16267559}}</ref> La dinàmica interna és el moviment de les parts internes d'un enzim, com ara residus d'aminoàcids, grups d'aminoàcids o fins i tot un [[domini proteic]] sencer. Aquests moviments es produeixen a diverses escales temporals que van de [[femtosegon]]s a segons. Les xarxes de residus proteics dins l'estructura d'un enzim poden contribuir a la catàlisi per moviments dinàmics.<ref>{{ref-publicació|url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X|autor=Yang LW, Bahar I.|article=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes|publicació=Structure.|any=2005|data=5 juny 2005|volum=13|pàgines=893–904|pmid=15939021|doi=10.1016/j.str.2005.03.015 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->|consulta=13 de desembre 2008|arxiuurl=https://archive.today/20120526191929/http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126(05)00167-X|arxiudata=26 de maig 2012}}</ref><ref>{{ref-publicació|doi= 10.1073/pnas.052005999|autor=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|article=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| publicació=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.|any=2002|data=5 març 2002|volum=99|pàgines=2794–9|pmid=11867722}}</ref><ref>Agarwal P. K., Geist A., Gorin A. «Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.» ''Biochemistry''. 24 agost 2004; 43(33): 10605-18. {{PMID|15311922}}</ref><ref>{{ref-publicació|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|autor=Tousignant A, Pelletier JN.|article=Protein motions promote catalysis|publicació=Chem Biol.|any=2004|mes=Agost|volum=11|exemplar=8|pàgines=1037–42|pmid=15324804|doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007 <!--Retrieved from URL by DOI bot-->|consulta=2008-12-13|arxiuurl=https://web.archive.org/web/20091130073740/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|arxiudata=2009-11-30}}</ref> Els moviments proteics són vitals per molts enzims, però la importància relativa de les vibracions petites i ràpides, o els moviments conformacionals més grans i lents, depèn del tipus de reacció. Tanmateix, tot i que aquests moviments són importants en la unió i l'alliberament de substrats i productes, no és clar si els moviments proteics contribueixen a accelerar els passos químics a les reaccions enzimàtiques.<ref>Olsson M. H. M.; Parson W. W.; Warshel A. «Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis». ''Chem. Rev.'', 2006, 105: 1737-1756</ref> Aquests nous coneixements també tenen implicacions en la comprensió dels efectes al·lostèrics i el desenvolupament de nous medicaments.

=== Modulació al·lostèrica ===
Els enzims [[al·lostèric]]s canvien la seva estructura en resposta a la unió amb [[efector (biologia)|efectors]]. La modulació pot ser directa, quan l'efector s'uneix directament a [[punt d'unió|punts d'unió]] de l'enzim, o indirecta, quan l'efector s'uneix a altres proteïnes o [[subunitat|subunitats de proteïnes]] que interaccionen amb l'enzim al·lostèric i, per tant, influeixen l'activitat catalítica.

== Cofactors i coenzims ==
{{article principal|Cofactor (bioquímica)|Coenzim}}
=== Cofactors ===
Alguns enzims no requereixen cap component addicional per executar plenament la seva activitat. En canvi, n'hi ha d'altres que per actuar requereixen la unió amb molècules no proteiques anomenades «cofactors».<ref>{{ref-web| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34| títol = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry| consulta=30-10-2007| cognom = de Bolster| nom = M. W. G.| editor= International Union of Pure and Applied Chemistry| any = 1997}}</ref> Els cofactors poden ser o bé compostos [[inorgànic]]s (ex., ions de metalls o [[centre de ferro-sofre|centres de ferro-sofre]]) o bé [[molècula orgànica|orgànics]] (ex., [[flavina]] i [[hemo]]). Els cofactors orgànics poden ser o bé [[grup prostètic|grups prostètics]], que són units fermament a un enzim, o [[coenzim]]s, que són alliberats de la zona activa de l'enzim durant la reacció. Els coenzims inclouen [[nicotinamida adenina dinucleòtid|NADH]], [[nicotinamida adenina dinucleòtid fosfat|NADPH]] i el [[trifosfat d'adenosina]]. Aquestes molècules actuen transferint grups químics entre els enzims.<ref>{{ref-web| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33| títol = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry| consulta=30-10-2007| cognom = de Bolster| nom = M. W. G.| editor= International Union of Pure and Applied Chemistry| any = 1997
}}</ref>

Un exemple d'enzim que conté un cofactor és l'[[anhidrasa carbònica]], que es mostra al [[diagrama de cintes]] anterior amb un cofactor de zinc unit com a part de la zona activa.<ref>{{ref-publicació|autor= Fisher Z., Hernandez Prada J. A., Tu C., Duda D., Yoshioka C., An H., Govindasamy L., Silverman D. N. i McKenna R.|any= 2005|article= Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| publicació=Biochemistry.|volum= 44(4)|pàgines= 1097–115|pmid= 15667203|doi= 10.1021/bi0480279}}</ref> Aquestes molècules fermament unides solen trobar-se a la zona activa i participen en la catàlisi. Per exemple, els cofactors flavina i hemo solen participar en reaccions [[redox]].

Els enzims que requereixen un cofactor però que no el tenen unit reben el nom d'apoenzims o apoproteïnes. Un apoenzim junt amb el seu o els seus cofactors rep el nom d'holoenzim (la forma activa). La majoria de cofactors no estan enllaçats de manera covalent a un enzim, però estan units molt fermament. Tanmateix, els grups prostètics orgànics poden ser units de manera covalent (ex., el [[tiamina pirofosfat]] en l'enzim [[piruvat deshidrogenasa]]). El terme holoenzim també es pot aplicar a enzims que contenen múltiples subunitats proteiques, com ara les [[ADN polimerasa|ADN polimerases]]; en aquest cas, l'holoenzim és el complex complet que conté totes les subunitats necessàries per a l'activitat.

=== Coenzims ===
[[Fitxer:NADH-3D-vdW.png|miniatura|esquerra|[[Model de rebliment d'espai]] del coenzim NADH]]
Els coenzims són petites molècules orgàniques que transporten grups químics d'un enzim a un altre.<ref>A. F. Wagner, K. A. Folkers (1975). ''Vitamins and coenzymes.'' Interscience Publishers New York| {{ISBN|0-88275-258-8}}</ref> Algunes d'aquestes substàncies químiques, com ara la [[riboflavina]], la [[tiamina]] i l'[[àcid fòlic]], són [[vitamines]], o compostos que no es poden sintetitzar al cos i s'han d'obtenir amb els aliments. Els grups químics transportats inclouen l'ió d'[[hidrur]] (H<sup>-</sup>) transportat per [[nicotinamida adenina dinucleòtid|NAD o NADP<sup>+</sup>]], el grup acetil transportat pel [[coenzim A]], els grups formil, metenil o metil transportats per l'[[àcid fòlic]] i el grup metil transportat per l'[[S-adenosilmetionina]].

Com que els coenzims canvien químicament a conseqüència de l'acció enzimàtica, és útil considerar que els coenzims són una classe especial de substrats, o segons substrats, que són comuns a molts enzims diferents. Per exemple, es coneixen uns 700 enzims que utilitzen el coenzim NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ ''BRENDA. The Comprehensive Enzyme Information System''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=2008-12-11}} Consultat el 4 abril 2007</ref>

Els coenzims solen ser regenerats, i les seves concentracions mantingudes a un nivell estable dins la cèl·lula; per exemple, NADPH és regenerat per la [[ruta del pentosa-fosfat]] i l'S-adenosilmetionina és regenerada per la metionina adenosiltransferasa.

== Termodinàmica ==
[[Fitxer:Carbonic anhydrase reaction in tissue.svg|miniatura|Les energies de les etapes d'una [[reacció química]]. Els substrats requereixen molta energia per assolir un [[estat de transició]], que després es descompon en productes. L'enzim estabilitza l'estat de transició, reduint l'energia necessària per formar productes.]]
{{principal |Energia d'activació|Equilibri termodinàmic|Equilibri químic}}
Com tots els catalitzadors, els enzims no alteren la posició de l'equilibri químic de la reacció. Habitualment, en presència d'un enzim, la reacció transcorre en la mateixa direcció que ho faria sense l'enzim, simplement més ràpid. Tanmateix, en absència de l'enzim, altres possibles reaccions «espontànies» no catalitzades poden crear productes diferents, car en aquestes condicions aquest producte diferent és format més ràpidament.

A més, els enzims poden acoblar dues o més reaccions, de manera que una reacció termodinàmicament favorable pot ser utilitzada per a alimentar-ne una de termodinàmicament desfavorable. Per exemple, la hidròlisi de l'[[adenosina trifosfat|ATP]] és sovint utilitzada per alimentar altres reaccions químiques.

Els enzims catalitzen de manera igual les reaccions normals i les inverses. No alteren l'equilibri en si, només la velocitat a la qual s'assoleix. Per exemple, l'[[anhidrasa carbònica]] catalitza la seva reacció en qualsevol de les dues direccions segons la concentració dels seus reactants.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{Anhidrasa\ carbonica}
H_2CO_3}</math> (en [[teixit (biologia)|teixits]]; alta concentració de CO₂)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{Anhidrasa\ carbonica }
CO_2 + H_2O}</math> (en [[pulmons]]; baixa concentració de CO₂)

Tanmateix, si l'equilibri està molt desplaçat en una direcció, és a dir, en una reacció molt [[exergònic]]a, la reacció és efectivament irreversible. En aquestes condicions, l'enzim només catalitzarà la reacció en la direcció permesa per la termodinàmica.

== Cinètica ==
{{article principal|Cinètica enzimàtica}}
[[Fitxer:Mecanisme simple.png|miniatura|esquerra|Mecanisme d'una reacció catalitzada per enzim amb un substrat únic. L'enzim (E) s'uneix a un substrat (S) i produeix un producte (P).]]
La cinètica enzimàtica és la investigació de com els enzims s'uneixen a substrats i els transformen en productes. Les dades de velocitat utilitzades en les anàlisis cinètiques són obtingudes d'[[assaig enzimàtic|assajos enzimàtics]].

El 1902, Victor Henri<ref>{{ref-publicació|autor=Henri, V.|any=1902|article= Theorie generale de l'action de quelques diastases|publicació=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volum= 135|pàgines= 916–919}}</ref> proposà una teoria quantitativa de la cinètica enzimàtica, però les seves dades experimentals no resultaren útils car la importància de la concentració d'ions d'hidrogen encara no era apreciada. Després que [[Peter Lauritz Sørensen]] definís l'escala logarítmica del pH i introduís el concepte d'emmagatzematge el 1909<ref>{{ref-publicació|autor=Sørensen, P. L.|any=1909|article= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|publicació=Biochem. Z.|volum= 21|pàgines= 131-304}}</ref> el químic alemany [[Leonor Michaelis]] i la investigadora postdoctoral canadenca [[Maud Leonora Menten]] repetiren els experiments d'Henri i confirmaren la seva equació, que és denominada [[cinètica d'Henri-Michaelis-Menten]] (a voltes també [[cinètica de Michaelis-Menten]]).<ref>{{ref-publicació|autor=Michaelis L., Menten M.|any=1913|article= Die Kinetik der Invertinwirkung|publicació=Biochem. Z.|volum= 49|pàgines= 333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] Consultat el 6 abril 2007</ref> La seva obra fou continuada per [[George Edward Briggs]] i [[John Burdon Sanderson Haldane]], que derivaren equacions cinètiques que encara són usades àmpliament avui en dia.<ref>{{ref-publicació|url= http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|autor=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|any=1925|article= A note on the kinetics of enzyme action|publicació=Biochem. J.|volum=19|pàgines=339–339|pmid= 16743508}}</ref>

La contribució principal d'Henri fou pensar en les reaccions enzimàtiques de dues etapes. A la primera, el substrat s'uneix reversiblement a l'enzim, formant el complex enzim-substrat. A vegades s'anomena això complex de Michaelis. Aleshores, l'enzim catalitza el pas químic de la reacció i allibera el producte.

[[Fitxer:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|miniatura|Corba de saturació d'una reacció enzimàtica, mostrant la relació entre la concentració del substrat (S) i la velocitat (''v'').]]
Els enzims poden catalitzar fins a diversos milions de reaccions per segon. Per exemple, la reacció catalitzada per l'[[orotidina 5'-fosfat descarboxilasa]] consumeix la meitat del substrat en 78 milions d'anys si no hi ha cap enzim present. Tanmateix, quan s'afegeix la descarboxilasa, el mateix procés només triga 25 mil·lisegons.<ref>{{ref-publicació|autor=Radzicka A., Wolfenden R.|any= 1995|article= A proficient enzyme|publicació=Science |volum=6|exemplar=267|pàgines=90–931|pmid= 7809611|doi = 10.1126/science.7809611 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->}}</ref> La velocitat d'un enzim depèn de les condicions de la solució i de la concentració del substrat. Les condicions que desnaturalitzen la proteïna eliminen l'activitat enzimàtica, com ara temperatures elevades, un pH extrem o altes concentracions de sal, mentre que l'augmentació de la concentració del substrat tendeix a augmentar l'activitat. Per determinar la velocitat màxima d'una reacció enzimàtica, s'augmenta la concentració del substrat fins que s'observa una velocitat constant de formació del producte. La corba de saturació de la dreta mostra això. La saturació es produeix perquè, a mesura que augmenta la concentració del substrat, una part cada cop més important de l'enzim lliure és transformada en la forma ES unida al substrat. A la velocitat màxima (''V''<sub>max</sub>) de l'enzim, totes les zones actives de l'enzim estan unides al substrats, i la quantitat de complex ES és la mateixa que la quantitat total d'enzim. Tanmateix, ''V''<sub>max</sub> només és una de les constants cinètiques dels enzims. La quantitat de substrat necessària per assolir una determinada velocitat de reacció també és important. Això és determinat per la [[constant de Michaelis-Menten]] (''K''<sub>m</sub>), que és la concentració del substrat necessària perquè un enzim assoleixi la meitat de la seva velocitat màxima. Cada enzimé una ''K''<sub>m</sub> característica per un substrat donat, i això pot mostrar com és de ferma la unió del substrat a l'enzim. Una altra constant útil és ''k''<sub>cat</sub>, que és el nombre de molècules de substrat que porta una zona activa per segon.

L'eficiència d'un enzim es pot expressar en termes de ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. Això també rep el nom de constant d'especificitat i incorpora la [[constant de velocitat]] de cada pas de la reacció. Com que la constant d'especificitat reflecteix tant l'afinitat com la capacitat catalítica, és útil per comparar enzims diferents entre ells, o el mateix enzim amb diferents substrats. El màxim teòric de la constant d'especificitat rep el nom de límit de difusió i és d'aproximadament 10<sup>8</sup> to 10⁹ (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>). En aquest punt, cada col·lisió de l'enzim amb el seu substrat resultarà en catàlisi, i la velocitat de formació del producte no està limitada per la velocitat de reacció sinó per la velocitat de difusió. Els enzims amb aquestes propietats són considerats «[[enzim catalíticament perfecte|catalíticament perfectes]]» o «cinèticament perfectes». En són exemples la [[triosafosfatisomerasa|triosa-fosfat isomerasa]], l'[[anhidrasa carbònica]], l'[[acetilcolinesterasa]], la [[catalasa]], la [[fumarasa]], la β-lactamasa, i la [[superòxid dismutasa]].

La cinètica de Michaelis-Menten es basa en la [[llei de masses]], que deriva de les assumpcions de [[difusió]] lliure i col·lisions aleatòries impulsades termodinàmicament. Tanmateix, molts processos bioquímics o cel·lulars es desvien significativament d'aquestes condicions, a causa d'[[apinyament molecular]], separació en fases de l'enzim/substrat/producte, o moviment molecular mono o bidimensional.<ref>{{ref-publicació|autor=Ellis R. J.|article=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |publicació=Trends Biochem. Sci. |volum=26 |exemplar=10 |pàgines=597–604 |any=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> En aquestes situacions, es pot aplicar una [[cinètica de Michaelis-Menten]] [[fractal]].<ref>{{ref-publicació|autor=Kopelman R|article=Fractal Reaction Kinetics |publicació=Science |volum=241 |exemplar=4873 |pàgines=1620–26 |any=1988|doi = 10.1126/science.241.4873.1620}}</ref><ref>{{ref-publicació|autor=Savageau M. A.|article=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |publicació=J. Theor. Biol. |volum=176 |exemplar=1 |pàgines=115–24 |any=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{ref-publicació|autor=Schnell S., Turner T. E.|article=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |publicació=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volum=85 |exemplar=2–3 |pàgines=235–60 |any=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{ref-publicació|autor=Xu F, Ding H|article=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |publicació=Appl. Catal. A: Gen. |volum=317 |exemplar=1 |pàgines=70–81 |any=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014}}</ref>

Alguns enzims funcionen amb una cinètica més ràpida que la velocitat de difusió, cosa que semblaria impossible. S'han suggerit diversos mecanismes per explicar aquest fenomen. Es creu que algunes proteïnes acceleren la catàlisi agafant el seu substrat i preorientant-lo per mitjà de camps elèctrics dipolars. Altres models apel·len a una explicació basada en una [[efecte túnel|tunelització]] mecanicoquàntica, segons la qual un protó o un electró pot travessar barreres d'activació, tot i que en el cas de la tunelització de protons el model roman bastant controvertit.<ref>{{ref-publicació|autor= Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|any= 2004|article= How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations|publicació= Science|volum=303|exemplar=5655|pàgines=186–195|pmid= 14716003|doi = 10.1126/science.1088172}}</ref><ref>
{{ref-publicació|autor=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|any= 2004|article= Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|publicació = J. Am. Chem. Soc.|volum=126|exemplar=9|pàgines=2820–1828|pmid= 14995199|doi = 10.1021/ja037233l}}</ref> S'ha observat tunelització de protons en la [[triptamina]].<ref>{{ref-publicació|autor=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|any= 2006|article= Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|publicació= Science| volum=312|exemplar=5771|pàgines=237–241|pmid= 16614214|doi= 10.1126/science.1126002}}</ref> Això suggereix que la catàlisi enzimàtica es podria descriure amb més precisió com «a través» de la barrera en lloc del model tradicional, que requereix que el substrat passi «per sobre» d'una barrera energètica abaixada.

== Inhibició ==
[[Fitxer:Competitive inhibition.svg|miniatura|Els inhibidors competitius s'uneixen reversiblement a l'enzim, evitant la unió amb el substrat. D'altra banda, la unió del substrat impedeix la unió de l'inhibidor. El substrat i l'inhibidor competeixen per l'enzim.]]
[[Fitxer:Inhibition.png|miniatura|Tipus d'inhibició. Aquesta classificació fou introduïda per [[William Wallace Cleland]].<ref>{{ref-publicació|autor=Cleland, W.W.|any=1963|article= The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|publicació=Biochim. Biophys. Acta|volum= 67|pàgines= 173-187}}</ref>]]
{{article principal|Inhibidor enzimàtic}}
La velocitat de reacció dels enzims pot ser reduïda per diversos tipus d'[[inhibidor enzimàtic|inhibidors enzimàtics]].

;Inhibició competitiva

En la inhibició competitiva, l'inhibidor i el substrat competeixen per l'enzim (és a dir, no poden unir-s'hi els dos alhora). Sovint, els inhibidors competitius s'assemblen molt al substrat autèntic de l'enzim. Per exemple, el [[metotrexat]] és un inhibidor competitiu de l'enzim [[dihidrofolat reductasa]], que catalitza la reducció del [[àcid fòlic|dihidrofolat]] en [[àcid fòlic|tetrahidrofolat]]. La semblança entre l'estructura de l'àcid fòlic la d'aquest medicament és mostrada a la figura inferior de la dreta. Cal remarcar que no és necessari que la unió de l'inhibidor es produeixi al punt d'unió del substrat (com sovint s'afirma), si la unió de l'enzim canvia la conformació d'aquest per evitar la unió amb el substrat, i a l'inrevés. En la inhibició competitiva, la velocitat màxima de la reacció no canvia, però calen concentracions de substrat més altes per assolir una determinada velocitat, augmentant la K<sub>m</sub> aparent.

;Inhibició incompetitiva

En la inhibició incompetitiva, l'inhibidor no pot unir-se a l'enzim lliure, sinó únicament al complex ES. El complex EIS format per aquest procés és enzimàticament inactiu. Aquest tipus d'inhibició és rar, però es pot produir en enzims multimèrics.

;Inhibició no competitiva

Els inhibidors no competitius poden unir-se a l'enzim al mateix temps que el substrat, és a dir, mai no s'uneixen a la zona activa. Tant els complexos EI com els EIS són enzimàticament inactius. Com que l'inhibidor no pot ser expulsat de l'enzim per una concentració més alta de substrat (a diferència de la inhibició competitiva), la V<sub>max</sub> aparent canvia. Tanmateix, com que el substrat encara es pot unir a l'enzim, la K<sub>m</sub> roman igual.

;Inhibició mixta

Aquest tipus d'inhibicó s'assembla a la no competitiva, excepte que el complex EIS té una activitat enzimàtica residual.

En molts organismes, els inhibidors poden formar part d'un mecanisme de [[retroalimentació]]. Si un enzim produeix una quantitat excessiva d'una substància, aquesta substància pot actuar com a inhibidor de l'enzim al principi de la ruta que la produeix, causant l'alentiment o l'aturada de la producció de la substància quan n'hi ha una quantitat suficient. Es tracta d'una forma de [[retroalimentació negativa]]. Els enzims subjectes a aquesta forma de regulació sovint són multimèrics i tenen punts d'unió al·lostèrics per les substàncies reguladores. La seva funció substrat/velocitat no és hiperbòlica, sinó sigmoïdal (amb forma de S).

[[Fitxer:Methotrexate and folic acid compared.png|miniatura|El coenzim àcid fòlic (esquerre) i el medicament contra el càncer metotrexat (dreta) tenen una estructura molt similar. Per tant, el metotrexat és un inhibidor competitiu de molts enzims que utilitzen folats.]]

Els [[inhibidor enzimàtic|inhibidors irreversibles]] reaccionen amb l'enzim i formen un adducte [[enllaç covalent|covalent]] amb la proteïna. La inactivació és irreversible. Aquests compostos inclouen l'[[eflornitina]], un medicament utilitzat per tractar la [[malaltia del son]], causada per paràsits.<ref name=Poulin>Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg A. E. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 «Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.»] {{Webarchive|url= https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 |date=2009-01-24}} ''J Biol Chem.'' 5 gener 1992; 267(1): 150–8. {{PMID|1730582}}</ref> La [[penicil·lina]] i l'[[aspirina]] també actuen d'aquesta manera. En aquests medicaments, el compost s'uneix a la zona activa i l'enzim converteix l'inhibidor en una forma activada que reacciona irreversiblement amb un o diversos residus d'aminoàcids.

=== Usos d'inactivadors ===
Els inhibidors són utilitzats sovint com a medicaments, però també poden actuar com a verins. Tanmateix, la diferència entre medicament i verí sovint no és més que una qüestió de quantitat, car la majoria de medicaments són verinosos a un cert nivell, com ho escrigué [[Paracels]]: «totes les substàncies són verins; és la dosi correcta la que diferencia un verí d'un remei».<ref>{{ref-llibre| cognom = Guitart | nom = R | títol = Tòxics, verins, drogues i contaminants | editorial = Universitat Autònoma de Barcelona | data = 2009 | pàgina = 13 | isbn = 9788449025877}}</ref> D'igual manera, els [[antibiòtics]] i altres medicaments contra les infeccions només són verins específics que maten un patogen, però no el seu [[hoste (biologia)|hoste]].

Un exemple d'inactivador utilitzat com a medicament és l'[[aspirina]], que inhibeix els enzims [[Ciclooxigenasa|COX-1]] i [[ciclooxigenasa|COX-2]], que produeixen el missatger d'[[inflamació]] [[prostaglandina]], eliminant així el dolor i la inflamació. El [[cianur]], un verí, és un inactivador enzimàtic irreversible que es combina amb el coure i el ferro de la zona activa de l'enzim [[citocrom c oxidasa]] i bloqueja la [[respiració cel·lular]].<ref>{{ref-publicació|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|autor=Yoshikawa S., Caughey W. S.|any=1990|mes=Maig|volum=265|exemplar=14|article=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|publicació=J Biol Chem.|pàgines=7945–7958|pmid=2159465|consulta=2009-02-03|arxiuurl=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|arxiudata=2008-09-25}} {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945 |date=2008-09-25}}</ref>

== Funció biològica ==
Els enzims tenen una àmplia varietat de funcions a l'interior dels éssers vius. Són indispensables per la [[transducció de senyals]] i la regulació cel·lular, sovint per mitjà de [[cinasa|cinases]] i [[fosfatasa|fosfatases]].<ref>{{ref-publicació|autor= Hunter T.|any= 1995|article= Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|publicació= Cell.|volum= 80(2)|pàgines= 225–236|pmid= 7834742|doi= 10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> També generen moviment, amb la [[miosina]] que hidrolitza ATP per generar [[contracció muscular]] i mou productes dins la cèl·lula com a part del [[citoesquelet]].<ref>{{ref-publicació|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886|autor= Berg J. S., Powell B. C., Cheney R. E.|any= 2001|article= A millennial myosin census|publicació= Mol Biol Cell.|volum= 12(4)|pàgines= 780–794|pmid= 11294886}}{{Enllaç no actiu|date=de gener 2025 |bot=InternetArchiveBot }}</ref> Altres ATPases de la membrana cel·lular són [[bomba iònica|bombes iòniques]] implicades en el [[transport actiu]]. Els enzims també estan implicats en funcions més exòtiques, com ara la [[luciferasa]], que genera llum en les [[cuca de llum|cuques de llum]].<ref>{{ref-publicació|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=2030669|autor= Meighen E. A.|any= 1991|article= Molecular biology of bacterial bioluminescence|publicació= Microbiol Rev.|volum= 55(1)|pàgines= 123–142|pmid= 2030669}}{{Enllaç no actiu|date=de gener 2025 |bot=InternetArchiveBot }}</ref> Els [[virus]] també poden contenir enzims per la infecció de cèl·lules, com ara la [[VIH integrasa]] i la [[transcriptasa inversa]], o per l'alliberament del virus de les cèl·lules, com ara la [[neuraminidasa]] del virus de la [[grip]].

Una de les funcions més importants dels enzims és en l'[[aparell digestiu]] dels animals. Enzims com ara les [[amilasa|amilases]] i [[proteasa|proteases]] descomponen les molècules grans ([[midó]] o [[proteïnes]], respectivament) en molècules més petites, de manera que els intestins les puguin absorbir. Les molècules de midó, per exemple, són massa grans per ser absorbides per l'intestí, però els enzims hidrolitzen les cadenes de midó en molècules més petites com ara [[maltosa]] i finalment [[glucosa]], que poden ser absorbides. Enzims diferents digereixen aliments diferents. En els [[remugó|remugants]], que tenen una dieta [[herbivorisme|herbívora]], uns microorganismes de l'estómac produeixen un altre enzim, la [[cel·lulasa]], per descompondre les parets cel·lulars de cel·lulosa de les fibres vegetals.<ref>{{ref-publicació|autor=Mackie R. I., White B. A.|article=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |publicació=J. Dairy Sci. |volum=73 |exemplar=10 |pàgines=2971–95 |any=1990 |pmid=2178174|url= http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971}}</ref>

Diversos enzims poden treballar ensems en un ordre específic, creant [[rutes metabòliques]]. En una ruta metabòlica, cada enzim agafa el producte d'un altre enzim com a substrat. Després de la reacció catalítica, el producte és passat a un altre enzim. A vegades, la mateixa reacció pot ser catalitzada en paral·lel per més d'un enzim; això pot permetre una regulació més complexa. Per exemple, un enzim forneix una activitat baixa i constant, mentre que un altre forneix una activitat alta induïble.

Els enzims determinen quins passos es produeixen en aquestes rutes. Sense els enzims, el metabolisme ni progressaria pels mateixos passos ni seria prou ràpid com per satisfer les necessitats de les cèl·lules. De fet, una ruta metabòlica com ara la [[glicòlisi]] no podria existir sense enzims. La glucosa, per exemple, pot reaccionar directament amb ATP per quedar [[fosforilació|fosforilada]] en un o més dels seus carbonis. En absència d'enzims, aquest procés és tan lent que és negligible. Tanmateix, si s'afegeix [[hexocinasa]], aquestes reaccions lentes continuen produint-se, però la fosforilació al carboni 6 té lloc tan ràpidament que, si s'analitza la mescla una estona després, es troba [[glucosa 6-fosfat]] com a únic producte significatiu. Per consegüent, la xarxa de rutes metabòliques de cada cèl·lula depèn del conjunt d'enzims funcionals presents.

== Control de l'activitat ==
Hi ha cinc mecanismes principals de control de l'activitat enzimàtica dins les cèl·lules.

# La '''producció d'enzims''' ([[Transcripció (genètica)|transcripció]] i [[Traducció (genètica)|traducció]] de gens enzimàtica) pot ser augmentada o reduïda per una cèl·lula en resposta a canvis en el seu medi. Aquesta forma de [[regulació de l'expressió gènica|regulació gènica]] rep el nom d'[[inducció i inhibició dels enzims]]. Per exemple, els bacteris poden esdevenir [[resistència als antibiòtics|resistents a antibiòtics]] com ara la [[penicil·lina]], car es produeixen enzims anomenats [[beta-lactamasa|beta-lactamases]] que hidrolitzen l'[[beta-lactam|anell de beta-lactam]] essencial de la molècula de penicil·lina. En són un altre exemple els enzims del [[fetge]] anomenats [[citocrom P450 oxidasa|citocrom P450 oxidases]], importants en el [[metabolisme dels medicaments]]. La inducció o inhibició d'aquests enzims pot causar [[interacció farmacològica]].
# Els enzims poden ser '''compartimentalitzats''', amb rutes metabòliques diferents a cada [[compartiment cel·lular]]. Per exemple, els [[àcid gras|àcids grassos]] són sintetitzats per un conjunt d'enzims del [[citosol]], el [[reticle endoplasmàtic]] i l'[[aparell de Golgi]], i utilitzats per un conjunt diferent d'enzims com a font d'energia als [[mitocondris]], a través de l'[[oxidació β]].<ref>{{ref-publicació|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1218279&blobtype=pdf|autor= Faergeman N. J, Knudsen J.|any= 1997|mes= Abril|article= Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|publicació= Biochem J|volum= 323|pàgines= 1–12|pmid= 9173866}}{{Enllaç no actiu|date=de gener 2025 |bot=InternetArchiveBot }}</ref>
# Els enzims poden ser regulats per '''[[inhibidor enzimàtic|inhibidors]] i activadors'''. Per exemple, els productes finals d'una ruta metabòlica sovint són inhibidors d'algun dels primers enzims de la ruta (normalment el primer pas irreversible, anomenat "pas compromès"), regulant així la quantitat de producte final creada per les rutes. Aquest mecanisme regulador rep el nom de [[retroalimentació negativa|mecanisme de retroalimentació negativa]], car la quantitat de producte final és regulada per la seva pròpia concentració. El mecanisme de retroalimentació negativa pot ajustar eficientment la velocitat de síntesi dels metabòlits intermedis segons les necessitats de les cèl·lules. Això ajuda a fornir materials i energia de manera econòmica, i evita una creació excessiva de productes finals. Com altres [[homeòstasi|mecanismes homeostàtics]], el control de les accions enzimàtiques ajuda a mantenir un [[homeòstasi|medi intern estable]] en els organismes vivents.
# Els enzims poden ser regulats per '''[[modificació postraduccional]]'''. Això pot incloure [[fosforilació]], [[àcid mirístic|miristoilació]] i [[glicosilació]]. Per exemple, en la resposta a la [[insulina]], la [[fosforilació]] de múltiples enzims, incloent-hi la [[glicogen sintasa]], contribueix a controlar la síntesi o degradació de [[glicogen]] i permet a la cèl·lula respondre a canvis en el [[sucre sanguini]].<ref>{{ref-publicació|url= http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|autor= Doble B. W., Woodgett J. R. |any=2003|mes=Abril|article= GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|publicació=J. Cell. Sci.|volum=116|pàgines=1175–1186|pmid= 12615961|doi= 10.1242/jcs.00384}}</ref> Un altre exemple de modificació postraduccional és la fragmentació de la cadena polipeptídica. La [[quimotripsina]], una [[proteasa]] digestiva, és produïda en una forma inactiva com a [[quimotripsinogen]] al [[pàncrees]], i transportada en aquesta forma a l'[[estómac]], on és activada. Això evita que l'enzim digereixi el pàncrees o altres teixits abans d'arribar a l'estómac. Aquest tipus de precursor inactiu d'un enzim rep el nom de [[zimogen]].
# Alguns enzims poden ser '''activats quan són situats en un medi diferent''' (per exemple, d'un [[citoplasma]] reductor a un [[periplasma]] oxidant, pH alt a pH baix, etc.). Per exemple, l'[[hemaglutinina]] del virus de la [[grip]] és activat per un canvi conformacional causat per condicions àcides, que es produeixen quan ingressa a la cèl·lula hoste i entra al [[lisosoma]].<ref>{{ref-publicació|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|autor=Carr C. M., Kim P. S. |any=2003|mes=Abril|article= A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|publicació=Cell|volum=73|pàgines=823–832|pmid= 8500173}}</ref>

== Rol en malalties ==
[[Fitxer:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|miniatura|[[Fenilalanina hidroxilasa]]. Creat a partir de [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 PDB 1KW0] ]]
Com que la regulació estricta de l'activitat enzimàtica és essencial per l'[[homeòstasi]], qualsevol disfunció (mutació, sobreproducció, subproducció, o deleció) d'un únic enzim crític pot causar una [[malaltia genètica]]. La importància dels enzims és demostrada pel fet que una malaltia letal pot ser causada per la disfunció de només un tipus d'enzim dels milers que hi ha al cos humà.

Un exemple és el tipus més habitual de [[fenilcetonúria]]. La mutació d'un únic aminoàcid de l'enzim [[fenilalanina hidroxilasa]], que catalitza el primer pas de la degradació de la [[fenilalanina]], resulta en l'acumulació de fenilalanina i productes relacionats. Això pot conduir a [[retard mental]] si no es tracta la malaltia.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] Accessed 4 abril 2007</ref>

Un altre exemple és quan [[mutació de la línia germinal|mutacions de la línia germinal]] de gens que codifiquen enzims de [[reparació de l'ADN]] causen síndromes hereditàries de càncer, com ara [[xerodèrmia pigmentada]]. Els defectes en aquests enzims causen càncer perquè el cos és menys capaç de reparar mutacions del genoma. Això causa una lenta acumulació de mutacions i resulta en el desenvolupament de molts tipus de càncer en el malalt.

== Convencions de nomenclatura ==
El nom d'un enzim deriva sovint del seu substrat o de la reacció química que catalitza, amb el sufix ''-asa''. En són exemples la [[lactasa]], l'[[alcohol deshidrogenasa]] i l'[[ADN polimerasa]]. Això pot resultar en què diferents enzims, anomenats [[isozim]]s, que tenen la mateixa funció tinguin el mateix nom bàsic. Els isoenzims tenen una seqüència d'aminoàcids diferent i se'ls pot distingir pel seu [[pH]] òptim, propietats cinètiques o immunològicament. A més, la reacció fisiològica normal que catalitza un enzim pot no ser la mateixa que en condicions artificials. Això pot fer que un mateix enzim sigui identificat amb dos noms diferents. Per exemple, la [[glucosa isomerasa]], utilitzada a la indústria per convertir [[glucosa]] en l'edulcorant [[fructosa]], és una xilosa isomerasa ''in vivo''.

La [[Unió Internacional de Bioquímica i Biologia Molecular]] ha desenvolupat una nomenclatura pels enzims, els '''[[número EC|números EC]]'''; cada enzim és descrit per una seqüència de quatre números precedida per ''EC''.<ref>{{Ref-web|url= https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/11/A-Brief-Guide-to-Enzyme-Classification-and-Nomenclature-rev.pdf|títol=A Brief Guide to Enzyme Nomenclature and Classification| consulta=16/10/2019|arxiuurl= https://web.archive.org/web/20191016095858/https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/11/A-Brief-Guide-to-Enzyme-Classification-and-Nomenclature-rev.pdf|arxiudata=2019-10-16}}</ref>

El primer número classifica de manera general l'enzim segons el seu mecanisme:

El nivell de classificació més alt és el següent:

* EC 1 [[Oxidoreductasa|Oxidoreductases]]: catalitzen reaccions d'[[oxidació]]/reducció
* EC 2 [[Transferasa|Transferases]]: transfereixen un [[grup funcional]] (''ex.'' un grup metil o fosfat)
* EC 3 [[Hidrolasa|Hidrolases]]: catalitzen la [[hidròlisi]] de diversos enllaços
* EC 4 [[Liasa|Liases]]: fragmenten diversos enllaços per mitjans altres que la hidròlisi i l'oxidació
* EC 5 [[Isomerasa|Isomerases]]: catalitzen canvis d'[[isòmer (química)|isomerització]] dins d'una única molècula
* EC 6 [[Ligasa|Ligases]] uneixen dues molècules amb [[enllaç covalent|enllaços covalents]]
* EC 7 Translocases: catalitzen el moviment d'ions o molècules a través de membranes<ref>{{Ref-web|url= https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/10/Translocases-EC-7.pdf|títol=Translocases (EC 7): A new EC Class| consulta=16/10/2019|arxiuurl= https://web.archive.org/web/20190504123238/https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/10/Translocases-EC-7.pdf|arxiudata=2019-05-04}}</ref>

Es pot navegar per la nomenclatura completa a http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/.

== Aplicacions industrials ==
S'utilitzen enzims a la [[indústria química]] i altres sectors industrials quan calen catalitzadors extremament específics. Tanmateix, els enzims en general estan limitats a les reaccions que han evolucionat per a catalitzar i la seva manca d'estabilitat en [[dissolvent orgànic|dissolvents orgànics]] i a temperatures elevades. Així doncs, l'[[enginyeria proteica]] és un àmbit d'investigació actiu que intenta crear enzims amb propietats noves, ja sigui per disseny racional o per evolució ''in vitro''.<ref>{{ref-publicació|autor=Renugopalakrishnan V., Garduno-Juarez R., Narasimhan G., Verma C. S., Wei X., Li P.|any= 2005|article= Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|publicació= J Nanosci Nanotechnol.|volum=5|exemplar=11|pàgines= 1759–1767|pmid= 16433409|doi= 10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{ref-publicació|autor=Hult K, Berglund P.|any= 2003|article= Engineered enzymes for improved organic synthesis|publicació= Curr Opin Biotechnol.|volum=14|exemplar=4|pàgines= 395–400|pmid= 12943848|doi= 10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref> Aquests esforços han començat a donar fruit amb el disseny ''[[ex novo]]'' de diversos enzims per a catalitzar reaccions que no es donen a la natura.<ref>{{ref-publicació|autor=Jiang L, Althoff EA, Clemente FR ''et al'' |títol=De novo computational design of retro-aldol enzymes |publicació=Science |volum=319 |exemplar=5868 |pàgines=1387–91 |any=2008 |mes=març |pmid=18323453 |doi=10.1126/science.1152692 |llengua= anglès}}</ref>

{| class=wikitable
|-
|width=24% align=center|'''Aplicació'''
|width=38% align=center|'''Enzims utilitzats'''
|width=38% align=center|'''Usos'''
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=2|'''[[Processament d'aliments]]''' [[Fitxer:Amylose.svg|miniatura|center|180px|Les amilases catalitzen l'alliberament de sucres simples a partir de midó.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Amilasa|Amilases]] de [[fongs]] i [[plantes]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Producció de sucres a partir de [[midó]], com en la producció de [[xarop de blat de moro]].<ref>{{ref-publicació|autor=Guzmán-Maldonado H., Paredes-López O.|article=Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review |publicació=Critical reviews in food science and nutrition |volum=35 |exemplar=5 |pàgines=373–403 |any=1995 |mes=Setembre|pmid=8573280}}</ref> En fleques, per catalitzar la descomposició del midó de la [[farina]] en sucre. La fermentació del sucre per part dels llevats produeix el diòxid de carboni que fa pujar la massa.
|-
| Proteases
| Utilitzades per fabricants de galetes per reduir el contingut proteic de la farina.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Aliment per nadons|Aliments per nadons]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Tripsina]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Per predigerir aliments per nadons.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=6|'''[[Cerveseria]]''' [[Fitxer:Sjb whiskey malt.jpg|miniatura|center|180px|[[Ordi]] germinatiu utilitzat per la malta.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Els enzims de l'ordi són alliberats durant l'etapa de maceració de la producció de cervesa.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Degraden el midó i les proteïnes per produir sucres, aminoàcids i pèptids simples que utilitzen els llevats en la fermentació.
|-
| Enzims d'ordi produïts industrialment
| Àmpliament utilitzats en el procés de producció de cervesa per substituir els enzims naturals de l'ordi.
|-
| Amilases, glucanases, proteases
| Fragmenten els polisacàrids i les proteïnes de la [[malta (cereal)|malta]].
|-
| Betaglucanases i arabinoxilanases
| Milloren el producte de la maceració i les característiques de filtració de la cervesa.
|-
| Amiloglucosidases i [[pul·lulanasa|pul·lulanases]]
| [[Cervesa baixa en calories]] i ajustament de la fermentabilitat.
|-
| Proteases
| Eliminen la terbolesa produïda durant l'emmagatzemament de les cerveses.
|-
|
| Acetolactatdescarboxilases (ALDC)
| Augmenten l'eficiència de la fermentació per mitjà de la reducció de [[diacetil]].<ref>{{ref-publicació|autor=Dulieu C., Moll M., Boudrant J., Poncelet D.|article=Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling |publicació=Biotechnology progress |volum=16 |exemplar=6 |pàgines=958–65 |any=2000 |pmid=11101321}}</ref>
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|'''[[Suc|Sucs de fruita]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Cel·lulases, pectinases
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Donar claredat als sucs de fruita
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=4|'''[[Llet|Indústria lletera]]''' [[Fitxer:Roquefort cheese.jpg|miniatura|center|180px|Formatge Rocafort]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Rennina]], derivada de l'estómac d'[[remugant|animals remugants]] joves (com ara vedells o xais).
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Manufactura de formatges, utilitzat per [[hidrolitzar]] proteïnes.
|-
| Enzims produïts per microbis
| Amb un ús creixent a la indústria lletera.
|-
| [[Lipasa|Lipases]]
| Utilitzades durant la producció de [[formatge Rocafort]] per millorar la maduració del [[Danablú]].
|-
| Lactases
| Descomponen la [[lactosa]] en [[glucosa]] galactosa.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Entendriment|Entendriment de la carn]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Papaïna|Papaïnes]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Per fer més tendra la carn que ha de ser cuinada.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=2| '''[[Midó|Indústria del midó]]'''{{Doble imatge|center|Alpha-D-Glucopyranose.svg|90|Alpha-D-Fructofuranose.svg|110|Glucosa|Fructosa}}
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Amilases, amiloglucosideases i glucoamilases
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"|Converteix [[midó]] en [[glucosa]] i diversos [[sucre invertit|xarops]].
|-
| Glucosa isomerases
| Converteix [[glucosa]] en [[fructosa]] en la producció de [[xarop de blat de moro]] a partir de midó. Aquest xarop té propietats millorades d'edulcoració i un [[caloria|valor calorífic]] inferior al de la sucrosa amb el mateix nivell de dolçor.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Paper|Indústria paperera]]'''[[Fitxer:InternationalPaper6413.jpg|miniatura|center|Un molí paperer a [[Carolina del Sud]].]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Amilasa|Amilases]], [[xilanasa|xilanases]], [[cel·lulasa|cel·lulases]] i [[ligninasa|ligninases]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Descomponen el midó en una menor [[viscositat]], contribuint a encolar i acabar el paper. Les xilanases redueixen la quantitat de lleixiu necessària per la descoloració; les cel·lulases suavitzen les fibres, milloren el drenatge d'aigua, i promouen l'eliminació de tinta; les lipases redueixen la cobertura del paper i els enzims degradadors de lignina eliminen la [[lignina]] per fer el paper més tou.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=2 |'''Indústria dels [[biocombustible]]s'''[[Fitxer:Cellulose-3D-balls.png|miniatura|center|Cel·lulosa en 3D]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Cel·lulasa|Cel·lulases]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilitzades per descompondre la cel·lulosa en sucres que poden ser fermentats (''vegeu [[etanol cel·lulòsic]]'').
|-
| [[ligninasa|Ligninases]]
| Ús de residus de [[lignina]]
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan=4|'''[[Detergent biològic|Detergents biològics]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Principalment [[proteasa|proteases]], produïdes en forma [[extracel·lular]] a partir de [[bacteris]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilitzades per condicions de preremull i aplicacions directes de líquids per eliminar taques de proteïnes de la roba.
|-
| [[Amilasa|Amilases]]
| [[Detergents]] pels rentavaixelles, utilitzats per eliminar residus resistents de midó.
|-
| [[Lipasa|Lipases]]
| Utilitzades per ajudar a eliminar taques de greix i d'oli.
|-
| [[Cel·lulasa|Cel·lulases]]
| Utilitzades en [[suavitzant]]s biològics.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Lent de contacte|Netejadors de lents de contacte]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Proteasa|Proteases]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilitzades per eliminar [[proteïnes]] de les [[lent de contacte|lents de contacte]] per evitar infeccions.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Indústria de la goma
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Catalasa|Catalases]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilitzades per generar [[oxigen]] a partir de [[peròxid]] per convertir [[làtex]] en cautxú cel·lular.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Fotografia|Indústria fotogràfica]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Proteasa|Proteases]] (ficina)
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Dissolució de [[gelatina]] de [[pel·lícula fotogràfica|pel·lícules]] rebutjades, permetent recuperar-ne el contingut en [[argent]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Biologia molecular]]''' [[Fitxer:DNA123 rotated.png|miniatura|center|Par de la [[doble hèlix]] de l'ADN.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Enzim de restricció|Enzims de restricció]], [[ADN-ligasa|ADN-ligases]] i [[polimerasa|polimerases]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilitzades per manipular ADN en [[enginyeria genètica]], importants en [[farmacologia]], [[agricultura]] i [[medicina]]. Essencials per la [[enzim de restricció|digestió de restricció]] i la [[reacció en cadena de la polimerasa]]. La biologia molecular també és important en les [[ciències forenses]].
|-
|}

== Referències ==
{{referències}}

== Bibliografia ==
{{Col-begin}}

| width="50%" align=left valign=top |
'''Etimologia i història'''
* [http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm ''New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge'', editat per Athel Cornish-Bowden i publicat per la Universitat de València (1997):] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm |date=2010-12-13}} {{ISBN|84-370-3328-4}}, Història de l'enzimologia primerenca. (en anglès)
* [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, Henry Smith, 1863–1943. ''A History of Science: in Five Volumes''. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences], Un llibre de text del {{segle|XIX}}. (en anglès)
* Kleyn, J. i Hough J. The Microbiology of Brewing. ''Annual Review of Microbiology'' (1971) Vol. 25: 583–608 (en anglès)

'''Estructura i mecanismes dels enzims'''
* Fersht, A. ''Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding''. W. H. Freeman, 1998. {{ISBN|0-7167-3268-8}} (en anglès)
* Walsh, C. (1979). ''Enzymatic Reaction Mechanisms''. W. H. Freeman and Company. {{ISBN|0-7167-0070-0}} (en anglès)
* Page, M. I.; Williams, A. (Eds.). ''Enzyme Mechanisms''. Royal Society of Chemistry, 1987. {{ISBN|0-85186-947-5}} (en anglès)
* Bugg, T. ''Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry'', Blackwell Publishing Limited; 2a edició, 2004. {{ISBN|1-4051-1452-5}} (en anglès)
* Warshel, A. ''Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions''. John Wiley & Sons Inc., 1991. {{ISBN|0-471-18440-3}} (en anglès)

'''Termodinàmica'''
* [http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookEnzym.html ''Reactions and Enzymes''] {{Webarchive|url= https://web.archive.org/web/20121228002422/http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookenzym.html |date=2012-12-28}} Capítol 10 del Llibre de Biologia en línia de l'Estrella Mountain Community College. (en anglès)

| width="50%" align=left valign=top |

'''Cinètica i inhibició'''
* Athel Cornish-Bowden. ''Fundamentals of Enzyme Kinetics''. (3a edició), Portland Press (2004), {{ISBN|1-85578-158-1}}. (en anglès)
* Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), {{ISBN|0-471-30309-7}}. (en anglès)
* John W. Baynes, ''Medical Biochemistry'', Elsevier-Mosby; 2a edició (2005), {{ISBN|0-7234-3341-0}}, pàg. 57.

'''Funció i regulació dels enzims dins les cèl·lules'''
* Price, N.; Stevens, L. ''Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins''. Oxford University Press, (1999), {{ISBN|0-19-850229-X}} (en anglès)
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=gnd.chapter.86 ''Nutritional and Metabolic Diseases''] Capítol del llibre de text en línia "Introduction to Genes and Disease" de l'NCBI. (en anglès)

'''Convencions de nomenclatura'''
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ ''Nomenclatura dels enzims''], recomanacions pels noms dels enzims del Comité de Nomenclatura de la Unió Internacional de Bioquímica i Biologia Molecular. (en anglès)
* Koshland D. ''The Enzymes'', v. I, ch. 7, Acad. Press, Nova York, (1959) (en anglès)

'''Aplicacions industrials'''
* [http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp ''Història dels enzims industrials''], des de finals de la dècada del 1900 fins al present.

{{Col-end}}

== Vegeu també ==
* [[Catàlisi enzimàtica]]
* [[Cristal·lització d'enzims per entrecreuament]]

== Enllaços externs ==
{{commonscat}}
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzyme spotlight] Article mensual de l'Institut Europeu de Bioinformàtica sobre un enzim (en anglès)
* [http://www.amfep.org AMFEP], Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products (en anglès)
* [http://www.brenda-enzymes.org/ Base de dades BRENDA], una col·lecció detallada d'informació i referències en la bibliografia sobre tots els enzims coneguts (en anglès)
{{Autoritat}}
{{1000+AdQ|Ciència}}

{{ORDENA:Enzim}}
[[Categoria:Enzims| ]]
[[Categoria:Traduccions que són articles de qualitat]]
[[Categoria:Articles de qualitat de ciències de la vida]]
[[Categoria:Articles de qualitat dels 1000]]